RESEARCH
生命物理学
キーワード：#質量分析 #X線?中性子回折 #タンパク質
物理的な観点で生命?生物のシステムの解明を目指す
本講座では、質量分析技術とバイオインフォマティクスの融合や、X線?クライオ電子顕微鏡を用いて、生物システムの担い手であるタンパク質間ネットワークの解析と、各タンパク質の機能解明を目指し研究を進めています。
研究内容
タンパク質が織りなす生命システムの解析
家電製品や機械に備わっている各種機能（システム）の“担い手”は部品です。これに対して私たちの体の様々なシステムの“担い手”はタンパク質です。私たちの体では、設計図（遺伝子）をもとに20,000種類を超える部品（タンパク質）が作られています。そして、それぞれが一定数存在して、かつ、正常に働くことによって健康が保たれています。
私たちは高性能質量分析計を用いて体の中の組織や細胞中のタンパク質を網羅的に観測し、タンパク質間のネットワーク（つながり）や存在様式（量や質）の変化を解析できるプロテオミクス*によってタンパク質が織りなす生命システムや病気の理解を目指して研究を進めています。
*プロテオミクスとはタンパク質の英語 “Protein” と網羅的な解析を意味する ”Omics” を組み合わせた造語で、細胞や組織中に存在するタンパク質を網羅的に観察し、生命?生物のシステムを理解することを目的とした研究を意味しています。
タンパク質の構造-機能相関解析
蛋白質は20種類のアミノ酸が数珠つなぎになり、複雑に折り畳まれることでそれぞれ特徴的な三次元構造を取ります。この三次元構造には特定の凹凸が存在し、この凹凸はパズルのピースのように形がはまり合う分子同士だけを認識して結合できるように制御されています。また、単に、蛋白質同士だけではなく、蛋白質と核酸や低分子化合物との結合にもこの性質は保存されています。つまり、蛋白質の立体構造がわかれば、他の分子とどのようにして結合するか、そのメカニズムを知ることができるようになります。
しかし、蛋白質は非常に小さな分子のため光学顕微鏡で直接観察することはできません。そこで、私達はより小さな分子を見る方法であるX線や電子顕微鏡を使って蛋白質はどのような構造を持ち、さらに、質量分析計を用いてどのようにして他の分子を認識して結合するのか？そのメカニズムを原子分解能で明らかにするためのに、研究を行っています。
構造相転移と環境履歴
タンパク質などの生体分子は、多くの場合、水を含んで結晶化します。そのような生体分子結晶を乾燥させると、結晶から水が失われ、一般に結晶は壊れてしまいますが、中には、結晶性を保って異なる状態に変化（構造相転移）するものがあります。このような現象をX線?中性子回折法などを用いて原子レベルで解析することで、生体分子にとって不可欠な水との関係の解明や環境履歴による新奇構造の創成を目指しています。
